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https://hdl.handle.net/20.500.14094/90004277
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90004277 (fulltext)
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1.29 MB
2
メタデータ
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メタデータID
90004277
アクセス権
open access
出版タイプ
Version of Record
タイトル
Substitution at the C-3 Position of Catechins Has an Influence on the Binding Affinities against Serum Albumin
著者
Ikeda, Masaki ; Ueda-Wakagi, Manabu ; Hayashibara, Kaori ; Kitano, Rei ; Kawase, Masaya ; Kaihatsu, Kunihiro ; Kato, Nobuo ; Suhara, Yoshitomo ; Osakabe, Naomi ; Ashida, Hitoshi
著者名
Ikeda, Masaki
著者名
Ueda-Wakagi, Manabu
著者名
Hayashibara, Kaori
著者名
Kitano, Rei
著者名
Kawase, Masaya
著者名
Kaihatsu, Kunihiro
著者名
Kato, Nobuo
著者名
Suhara, Yoshitomo
著者名
Osakabe, Naomi
著者ID
A1023
研究者ID
1000090201889
KUID
https://kuid-rm-web.ofc.kobe-u.ac.jp/profile/ja.225ad7008aa794ce520e17560c007669.html
著者名
Ashida, Hitoshi
芦田, 均
アシダ, ヒトシ
所属機関名
農学研究科
収録物名
Molecules
巻(号)
22(2)
ページ
314-314
出版者
MDPI
刊行日
2017-02
公開日
2017-10-27
抄録
It is known that catechins interact with the tryptophan (Trp) residue at the drug-binding site of serum albumin. In this study, we used catechin derivatives to investigate which position of the catechin structure strongly influences the binding affinity against bovine serum albumin (BSA) and human serum albumin (HSA). A docking simulation showed that (-)-epigallocatechin gallate (EGCg) interacted with both Trp residues of BSA (one at drug-binding site I and the other on the molecular surface), mainly by - stacking. Fluorescence analysis showed that EGCg and substituted EGCg caused a red shift of the peak wavelength of Trp similarly to warfarin (a drug-binding site I-specific compound), while 3-O-acyl-catechins caused a blue shift. To evaluate the binding affinities, the quenching constants were determined by the Stern-Volmer equation. A gallate ester at the C-3 position increased the quenching constants of the catechins. Against BSA, acyl substitution increased the quenching constant proportionally to the carbon chain lengths of the acyl group, whereas methyl substitution decreased the quenching constant. Against HSA, neither acyl nor methyl substitution affected the quenching constant. In conclusion, substitution at the C-3 position of catechins has an important influence on the binding affinity against serum albumin.
カテゴリ
農学研究科
学術雑誌論文
権利
© 2017 by the authors; licensee MDPI, Basel, Switzerland.
This article is an open access article distributed under the terms and conditions of the Creative Commons Attribution (CC BY) license (http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/)
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資源タイプ
journal article
言語
English (英語)
eISSN
1420-3049
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DOI
https://doi.org/10.3390/molecules22020314
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