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https://hdl.handle.net/20.500.14094/00042534
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00042534 (fulltext)
pdf
1.62 MB
14
メタデータ
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メタデータID
00042534
アクセス権
open access
出版タイプ
Version of Record
タイトル
熱帯熱マラリア原虫蛋白質リン酸化酵素の生化学的解析
その他のタイトル
Biochemical Analysis of Plasmodium falciparum Protein Kinases
著者
著者名
朝尾, 直介
Asao, Naosuke
アサオ, ナオスケ
収録物名
神戸大学医学部紀要
Medical journal of Kobe University
巻(号)
60(1)
ページ
81-87
出版者
神戸大学医学会
刊行日
1999-06
公開日
2006-08-21
注記
本文ファイルは、国立情報学研究所CiNiiより提供されたものです。
抄録
熱帯熱マラリア原虫の, 赤血球寄生適応の分子メカニズムを解明するために, ゲル内リン酸化法を用いて, 熱帯熱マラリア原虫の蛋白質リン酸化酵素の生化学的解析を行った。7つのリン酸化酵素が検出され, それぞれの分子量は, およそ, 170kDa, 130kDa, 110kDa, 64kDa, 56kDa, 42kDa, 37kDaであった。Ca^<2+>の存在下, 非存在下で, リン酸化反応を観察することにより, 56kDaの酵素が, Ca^<2+>依存性の酵素であることが示された。カゼイン, ヒストン, および, ミエリン塩基性蛋白質 (MBP) を用いて, 基質特異性を調べた結果, 56kDa, 42kDaおよび37kDaの酵素は, 3つの基質すべてをリン酸化した。一方, 170kDa, 130kDaおよび64kDの酵素は, MBPのみをリン酸化した。これに対し, 110kDaの酵素は, 3つの基質のいずれをも認識しなかった。検出された7つのリン酸化酵素の活性は, マラリア原虫の赤内型サイクルにおいて, 経時的に変化することが観察された。110kDaの酵素の活性は, 最も顕著な変化を示し, 分裂体期に特異的に増強していた。これらの結果から, 110kDaの酵素が, 原虫の多数分裂 (schizogony) に重要であり, 原虫のある特定の蛋白質をリン酸化することにより, その役割を果たしている可能性があると考えられる。
In order to clarify the molecular mechanism of intraerythrocytic development of the human malaria parasite, Plasmodium falciparum, I tried to identify the protein kinases related to the process using in-gel kinase assay. Seven protein kinases with the molecular masses of 170kDa, 130kDa, 110kDa, 64kDa, 56kDa, 42kDa and 37kDa were detected in the crude extracts of the parasite. The 56-kDa kinase showed the kinase activity in a Ca^<2+> -dependent manner. Substrate specificity of the kinases was examined using casein, histone, or myelin basic protein (MBP). The 56-kDa, the 42-kDa, and the 37-kDa kinases phosphorylated all three substrates. The 170-kDa, the 130-kDa, and the 64-kDa kinases phosphorylated only MBP but not casein or histone, while the 110-kDa kinase did not phosphorylate any of these substrates. The activities of these kinases were found to fluctuate during the intraerythrocytic cycle of the parasite. The activity of the 110-kDa kinase remarkably altered with the highest level in the schizont stage of the cycle. This result suggests that the 110-kDa kinase would play an important role in schizogony of the parasite. In addition, the 110-kDa kinase failed to phosphorylate casein, histone, and MBP. Thus, it is plausible that the 110-kDa kinase phosphorylates a certain specific substrate(s) of the parasite. Isolation and characterization of the 110-kDa kinase are required to further clarify the molecular mechanism underlying the intraerythrocytic development of the parasite.
キーワード
熱帯熱マラリア原虫
蛋白質リン酸化酵素
ゲル内リン酸化法
カテゴリ
紀要論文
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資源タイプ
departmental bulletin paper
言語
Japanese (日本語)
ISSN
0075-6431
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NCID
AN00085973
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関連情報
NAID
110004652885
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