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https://hdl.handle.net/20.500.14094/00317259
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00317259 (fulltext)
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482 KB
4
メタデータ
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メタデータID
00317259
アクセス権
open access
出版タイプ
Version of Record
タイトル
ホスホリパーゼD活性化能に対する、GM2 activator 翻訳後修飾の影響について
その他のタイトル
Effect of post-translational modifications of GM2 activator on phospholipase D activation
著者
著者名
小南, 裕明
Kominami, Hiroaki
コミナミ, ヒロアキ
所属機関名
神戸大学大学院医学系研究科
著者名
三輪, 教子
Miwa, Noriko
ミワ, ノリコ
所属機関名
神戸大学医学部
収録物名
神戸大学医学部紀要
Medical journal of Kobe University
巻(号)
63(1/2)
ページ
33-38
出版者
神戸大学医学会
刊行日
2002-12
公開日
2006-08-21
注記
本文ファイルは、国立情報学研究所CiNiiより提供されたものです。
抄録
G_<M2> activator は, G_<M2>ガンダリオシドの代謝酵素である, β-Hexosaminidase A の活性化因子であり, その欠損はG_<M2> gangliosidosis を引き起こす。近年, 当研究室では, G_<M2> activator が, リン脂質の分解酵素であるホスホリパーゼDを活性化することを明らかにした。本研究では, G_<M2> activator の翻訳後修飾が, ホスホリパーゼDの活性化能に及ぼす影響を調べた。翻訳後修飾として, リン酸化および糖鎖の付加を取り上げた。まず, ウェスタンブロッティングによって, ラット腎臓より精製したG_<M2> activator がリン酸化チロシンを有することを明らかにした。アルカリホスファターゼで処理したG_<M2> activator は, 処理前のものと同等のホスホリパーゼD活性化能を有しており, G_<M2> activator のリン酸化がホスホリパーゼD活性化能に寄与しないことが明らかになった。さらに, ラットG_<M2> activator を糖鎖付加抑制剤であるツニカマイシン存在下に昆虫細胞で発現させると, 野生型に比べ, 約1.5-2.OkDa分子量の小さいタンパク質が得られた。しかし, 糖鎖を欠損したG_<M2> activator は野生型のものと同等のホスホリパーゼD活性化能を示した。以上のことから, G_<M2> activator の翻訳後修飾は, ホスホリパーゼDの活性化能には寄与しないことが示唆された。(593字)
G_<M2> activator activates β-Hexosaminidase A which contributes to the metabolism of ganglioside G_<M2>. Defect in the activator causes G_<M2> gangliosidosis. Recently our laboratory has reported that G_<M2> activator activates phospholipase D which catalyses phospholipid hydrolysis. In the present study, we studied the effect of post-translational modifications of G_<M2> activator on phospholipase D activation. The effects of phosphorylation and glycosylation of the activator were investigated. Tyrosine phosphorylation was detected in the G_<M2> activator by Western blotting, however, alkaliphosphatase treatment did not affect the phospholipase D-activating activity of the activator. These results suggest that phosphorylation of the activator has no effect on the activation of phospholipase D. Glycosylation may account for the loss of molecular mass about 1.5-2.0kDa compared with wild-type G_<M2> activator. The smaller form of the protein obtained by the treatment of cells with tunicamycin, which inhibits glycosylation of proteins, activated phospholipase D to similar extent as wild type, which suggested that glycosylation of the activator did not contribute to phospholipase D activation. Taken together, these post-translatonal modifications of G_<M2> activator did not affect the phospholipase D-activating activity of the activator.
キーワード
G_<M2> activator
ホスホリパーゼD
翻訳後修飾
リン酸化
糖鎖付加
カテゴリ
紀要論文
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資源タイプ
departmental bulletin paper
言語
Japanese (日本語)
ISSN
0075-6431
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NCID
AN00085973
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関連情報
NAID
110004652918
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